Prolina (%)

2.43

1,65

1,98

0,73

1,88

1,81

2.43

2.2 Substancias estándar empregadas na curva de calibración da distribución relativa da masa molecular: insulina, micopéptidos, glicina-glicina-tirosina-arxinina, glicina-glicina-glicina

3 Instrumentos e equipamentos

23.2

21.4

22.2

16.1

22.3

20,8

0,93

23,9

27,5

En xeral, a proporción de aminoácidos nos produtos de Sustar é maior que a dos produtos de Zinpro.

Parte 8 Efectos do uso

Efectos de diferentes fontes de oligoelementos no rendemento produtivo e na calidade dos ovos de galiñas poñedoras no período de posta tardía

2,40

Proceso de produción

1,68

Tecnoloxía de quelación dirixida

Tecnoloxía de emulsificación por cizallamento

Tecnoloxía de pulverización a presión e secado

2.42

Tecnoloxía de refrixeración e deshumidificación

1,68

Tecnoloxía avanzada de control ambiental

Apéndice A: Métodos para a determinación da distribución relativa da masa molecular dos péptidos

Adopción da norma: GB/T 22492-2008

1 Principio da proba:

Determinouse mediante cromatografía de filtración en xel de alta resolución. É dicir, empregando un recheo poroso como fase estacionaria, baseándose na diferenza no tamaño da masa molecular relativa dos compoñentes da mostra para a separación, detectada no enlace peptídico da lonxitude de onda de absorción ultravioleta de 220 nm, empregando o software de procesamento de datos dedicado para a determinación da distribución da masa molecular relativa mediante cromatografía de filtración en xel (é dicir, o software GPC), procesáronse os cromatogramas e os seus datos, calculándose para obter o tamaño da masa molecular relativa do péptido de soia e o rango de distribución.

2. Reactivos

A auga experimental debe cumprir a especificación de auga secundaria en GB/T6682, o uso de reactivos, agás disposicións especiais, debe ser analiticamente puro.

2.1 Os reactivos inclúen acetonitrilo (cromatograficamente puro), ácido trifluoroacético (cromatograficamente puro),

2.2 Substancias estándar empregadas na curva de calibración da distribución relativa da masa molecular: insulina, micopéptidos, glicina-glicina-tirosina-arxinina, glicina-glicina-glicina

3 Instrumentos e equipamentos

3.1 Cromatógrafo líquido de alta resolución (HPLC): unha estación de traballo ou integrador cromatográfico cun detector UV e software de procesamento de datos GPC.

3.2 Unidade de filtración e desgasificación ao baleiro en fase móbil.

3.3 Balanza electrónica: valor graduado 0,000 1 g.

4 pasos de funcionamento

4 pasos de funcionamento
0,45

4.1 Condicións cromatográficas e experimentos de adaptación do sistema (condicións de referencia)

  • 4.1.1 Columna cromatográfica: TSKgelG2000swxl300 mm × 7,8 mm (diámetro interior) ou outras columnas de xel do mesmo tipo con rendemento similar axeitadas para a determinación de proteínas e péptidos.
  • 4.1.2 Fase móbil: Acetonitrilo + auga + ácido trifluoroacético = 20 + 80 + 0,1.
  • 4.1.3 Lonxitude de onda de detección: 220 nm.
  • 4.1.4 Caudal: 0,5 mL/min.
  • 4.1.5 Tempo de detección: 30 min.
  • 4.1.6 Volume de inxección da mostra: 20 μL.
  • 4.1.7 Temperatura da columna: temperatura ambiente.
  • 4.1.8 Para que o sistema cromatográfico cumprise os requisitos de detección, estipulouse que, nas condicións cromatográficas anteriores, a eficiencia da columna cromatográfica en xel, é dicir, o número teórico de placas (N), non fose inferior a 10000, calculado en base aos picos do estándar tripéptido (Glicina-Glicina-Glicina).
  • 4.2 Produción de curvas estándar de masa molecular relativa
  • As solucións estándar de péptidos con diferentes masas moleculares relativas mencionadas anteriormente, cunha concentración en masa de 1 mg/mL, preparáronse mediante adaptación de fase móbil, mesturáronse nunha determinada proporción e logo filtráronse a través dunha membrana de fase orgánica cun tamaño de poro de 0,2 μm a 0,5 μm, e inxectáronse na mostra. A continuación, obtivéronse os cromatogramas dos estándares. As curvas de calibración da masa molecular relativa e as súas ecuacións obtivéronse representando o logaritmo da masa molecular relativa fronte ao tempo de retención ou mediante regresión lineal.

4.3 Tratamento da mostra

0,29

Pesar con precisión 10 mg de mostra nun matraz aforado de 10 ml, engadir un pouco de fase móbil, axitar por ultrasóns durante 10 minutos para que a mostra se disolva completamente e mesturar, diluír coa fase móbil ata a escala e despois filtrar a través dunha membrana de fase orgánica cun tamaño de poro de 0,2 μm ~ 0,5 μm e analizar o filtrado segundo as condicións cromatográficas de A.4.1.

  • 5. Cálculo da distribución relativa da masa molecular
  • Despois de analizar a solución de mostra preparada en 4.3 nas condicións cromatográficas de 4.1, a masa molecular relativa da mostra e o seu rango de distribución pódense obter substituíndo os datos cromatográficos da mostra na curva de calibración 4.2 cun software de procesamento de datos GPC. A distribución das masas moleculares relativas dos diferentes péptidos pódese calcular mediante o método de normalización da área do pico, segundo a fórmula: X=A/A total×100
  • Na fórmula: X - A fracción másica dun péptido de masa molecular relativa no péptido total da mostra, %;
  • A - Área do pico dun péptido de masa molecular relativa;
  • A total: a suma das áreas dos picos de cada péptido de masa molecular relativa, calculada con unha cifra decimal.
  • 6 Repetibilidade
  • A diferenza absoluta entre dúas determinacións independentes obtidas en condicións de repetibilidade non deberá exceder o 15 % da media aritmética das dúas determinacións.
  • Apéndice B: Métodos para a determinación de aminoácidos libres
  • Adopción da norma: Q/320205 KAVN05-2016
  • 1.2 Reactivos e materiais
  • Ácido acético glacial: analiticamente puro
  • Ácido perclórico: 0,0500 mol/L
  • Indicador: indicador cristal violeta ao 0,1 % (ácido acético glacial)
  • 2. Determinación de aminoácidos libres

As mostras secáronse a 80 °C durante 1 hora.

Coloque a mostra nun recipiente seco para que arrefríe naturalmente á temperatura ambiente ou ata unha temperatura utilizable.Pesar aproximadamente 0,1 g de mostra (con unha precisión de 0,001 g) nun matraz cónico seco de 250 mL.Proceda rapidamente ao seguinte paso para evitar que a mostra absorba humidade ambientalEngadir 25 mL de ácido acético glacial e mesturar ben durante non máis de 5 minutos.Engadir 2 gotas de indicador cristal violetaTitular cunha solución estándar de valoración de ácido perclórico a 0,0500 mol/L (±0,001) ata que a solución cambie de cor púrpura ao punto final.

Rexistra o volume da solución estándar consumida.

  • Realiza a proba en branco ao mesmo tempo.
  • 3. Cálculo e resultados
  • O contido de aminoácidos libres X no reactivo exprésase como unha fracción másica (%) e calcúlase segundo a fórmula: X = C × (V1-V0) × 0,1445/M × 100 %, na fórmula:
  • C - Concentración da solución estándar de ácido perclórico en moles por litro (mol/L)
  • V1 - Volume empregado para a titulación de mostras cunha solución estándar de ácido perclórico, en mililitros (mL).
  • Vo - Volume empregado para o branco de titulación con solución estándar de ácido perclórico, en mililitros (mL);

M - Masa da mostra, en gramos (g).

0,1445: Masa media de aminoácidos equivalente a 1,00 mL de solución estándar de ácido perclórico [c(HClO4) = 1,000 mol/L]. 4.2.3 Solución estándar de valoración de sulfato de cerio: concentración c [Ce (SO4)2] = 0,1 mol/L, preparada segundo a norma GB/T601.
Adopción de normas: Q/70920556 71-2024 1. Principio de determinación (Fe como exemplo) Os complexos de ferro de aminoácidos teñen unha solubilidade moi baixa en etanol anhidro e os ións metálicos libres son solubles en etanol anhidro; a diferenza de solubilidade entre os dous en etanol anhidro utilizouse para determinar a taxa de quelación dos complexos de ferro de aminoácidos.
Na fórmula: V1 - volume da solución estándar de sulfato de cerio consumida para a titulación da solución de ensaio, mL; Etanol anhidro; o resto é o mesmo que o da cláusula 4.5.2 do documento GB/T 27983-2011. 3. Pasos da análise
Realizar dúas probas en paralelo. Pesar 0,1 g da mostra seca a 103 ± 2 ℃ durante 1 hora, cunha precisión de 0,0001 g, engadir 100 ml de etanol anhidro para disolver, filtrar, filtrar o residuo con 100 ml de etanol anhidro polo menos tres veces e, a continuación, transferir o residuo a un matraz cónico de 250 ml, engadir 10 ml de solución de ácido sulfúrico segundo a cláusula 4.5.3 do documento GB/T27983-2011 e, a continuación, realizar os seguintes pasos segundo a cláusula 4.5.3 "Quentar para disolver e deixar arrefriar" do documento GB/T27983-2011. Realizar a proba en branco ao mesmo tempo. 4. Determinación do contido total de ferro 4.1 O principio de determinación é o mesmo que o da cláusula 4.4.1 do documento GB/T 21996-2008.

4.2. Reactivos e solucións

4.2.1 Ácido mixto: Engadir 150 ml de ácido sulfúrico e 150 ml de ácido fosfórico a 700 ml de auga e mesturar ben. 4.2.2 Solución indicadora de sulfonato de difenilamina sódica: 5 g/L, preparada segundo a norma GB/T603. 4.2.3 Solución estándar de valoración de sulfato de cerio: concentración c [Ce (SO4)2] = 0,1 mol/L, preparada segundo a norma GB/T601.
4.3 Pasos da análise Realizar dúas probas en paralelo. Pesar 0,1 g da mostra, cunha precisión de 0,20001 g, colocar nun matraz cónico de 250 ml, engadir 10 ml de ácido mixto, despois da disolución, engadir 30 ml de auga e 4 gotas de solución indicadora de sulfonato de dianilina sódica e, a continuación, realizar os seguintes pasos segundo a cláusula 4.4.2 do documento GB/T21996-2008. Realizar a proba en branco ao mesmo tempo. 4.4 Representación dos resultados O contido total de ferro X1 dos complexos de ferro de aminoácidos en termos da fracción másica de ferro, o valor expresado en %, calculouse segundo a fórmula (1):
X1=(V - V0)×C×M×10-3×100 V0 - solución estándar de sulfato de cerio consumida para a titulación da solución en branco, mL; V0 - solución estándar de sulfato de cerio consumida para a titulación da solución en branco, mL; C - Concentración real da solución estándar de sulfato de cerio, mol/L5. Cálculo do contido de ferro nos quelatosO contido de ferro X2 no quelato en termos da fracción másica de ferro, o valor expresado en %, calculouse segundo a fórmula: x2 = ((V1-V2) × C × 0,05585)/m1 × 100
Na fórmula: V1 - volume da solución estándar de sulfato de cerio consumida para a titulación da solución de ensaio, mL; V2 - solución estándar de sulfato de cerio consumida para a titulación da solución en branco, mL;nom1: masa da mostra, g. Tómese a media aritmética dos resultados da determinación en paralelo como resultado da determinación e a diferenza absoluta dos resultados da determinación en paralelo non sexa superior ao 0,3 %. 0,05585 - masa de ferro ferroso expresada en gramos equivalente a 1,00 mL de solución estándar de sulfato de cerio C[Ce(SO4)2.4H20] = 1,000 mol/L.nom1: masa da mostra, g. Tómese a media aritmética dos resultados da determinación en paralelo como resultado da determinación e a diferenza absoluta dos resultados da determinación en paralelo non sexa superior ao 0,3 %. 6. Cálculo da taxa de quelaciónTaxa de quelación X3, o valor expresado en %, X3 = X2/X1 × 100Apéndice C: Métodos para a determinación da taxa de quelación do Zinpro

Adopción da norma: Q/320205 KAVNO7-2016

1. Reactivos e materiais

a) Ácido acético glacial: analiticamente puro; b) Ácido perclórico: 0,0500 mol/L; c) Indicador: indicador cristal violeta ao 0,1 % (ácido acético glacial)

2. Determinación de aminoácidos libres

2.1 As mostras secáronse a 80 °C durante 1 hora.

2.2 Coloque a mostra nun recipiente seco para que arrefríe naturalmente á temperatura ambiente ou ata unha temperatura utilizable.

2.3 Pesar aproximadamente 0,1 g de mostra (con precisión de 0,001 g) nun matraz cónico seco de 250 mL

2.4 Proceda rapidamente ao seguinte paso para evitar que a mostra absorba humidade ambiental.

2.5 Engadir 25 ml de ácido acético glacial e mesturar ben durante non máis de 5 minutos.

2.5 Engadir 25 ml de ácido acético glacial e mesturar ben durante non máis de 5 minutos.

0,00

2.6 Engadir 2 gotas de indicador cristal violeta.

0,00

2.7 Valorar cunha solución estándar de valoración de ácido perclórico a 0,0500 mol/L (±0,001) ata que a solución cambie de púrpura a verde durante 15 s sen cambiar de cor como punto final.

0,00

2.8 Rexistra o volume da solución estándar consumida.

2.5 Engadir 25 ml de ácido acético glacial e mesturar ben durante non máis de 5 minutos.
0,09

2.9 Realizar a proba en branco ao mesmo tempo.

  • 3. Cálculo e resultados
  • Catalán
  • Physicochemical parameters

V1 - Volume empregado para a titulación de mostras cunha solución estándar de ácido perclórico, en mililitros (mL).

Vo - Volume empregado para o branco de titulación con solución estándar de ácido perclórico, en mililitros (mL);

c) Chelation rate: ≥ 95%

d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg

e) Lead: ≤ 5 mg/kg

f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg

g) Moisture content: ≤ 5.0%

h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh

Enderezo: Estrada Qingpu n.º 147, cidade de Shouan, condado de Pujiang, cidade de Chengdu, provincia de Sichuan, China

Cistinol (%)

Teléfono: 86-18880477902

Produtos

0,00

oligoelementos inorgánicos

  • oligoelementos orgánicos
  • Suahili
  • servizo personalizado
  • Ligazóns rápidas

Perfil da empresa

Application object Suggested dosage (g/t full-value material) Content in full-value feed (mg/kg) Efficacy
Gujarati Fai clic para consultar © Dereitos reservados - 2010-2025. Mapa do sitio

BUSCA PRINCIPAL

Teléfono

Teléfono 86-18880477902 Xavanés Correo electrónico

Whatsapp

8618880477902 Chinés Francés
Bird Chinés Francés Alemán

Español

Aquatic animals Xaponés Coreano Árabe

Grego

Turco Italiano
Ruminant animal g/head day January 0.75   Indonesio

Afrikaans

Sueco

0,00
0,09

Polaco

  • Éuscaro
  • Catalán
  • Physicochemical parameters

Hindi

Laos

c) Chelation rate: ≥ 95%

d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg

e) Lead: ≤ 5 mg/kg

f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg

g) Moisture content: ≤ 5.0%

h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh

Shona

Búlgaro

  • Cebuano
  • This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
  • The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
  • Croata

Holandés

Application object Urdú

Vietnamita

Content in full-value feed (mg/kg) Efficacy
Gujarati Haitiano Hausa Kinyarwanda

Hmong

Húngaro

Piglets and fattening pigs Igbo Xavanés Kannada

Khmer

Kurdo

Kirguiz Latín
Bird 300~400 45~60 Macedonio

Malaio

Malayalam

Aquatic animals 200~300 30~45 1. Promote growth, improve feed conversion;

2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality.

0,00
0,09

Noruegués

  • Paxtún
  • Appearance: brownish-yellow granules
  • Physicochemical parameters

Serbio

Sesotho

c) Chelation rate: ≥ 95%

d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg

e) Lead: ≤ 5 mg/kg

f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg

g) Moisture content: ≤ 5.0%

h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh

Shona

Sindhi

This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;

Suahili

Tajik

Támil

Telugu

Tailandés

Application object Urdú

Vietnamita

Content in full-value feed (mg/kg) Efficacy
Yiddish Ioruba Zulú Kinyarwanda

Oriya

Turcomano

Uigur 250~400 37.5~60 1. Improving the immunity of piglets, reducing diarrhea and mortality;

2. Improving palatability, increasing feed intake, increasing growth rate and improving feed conversion;

3. Make the pig coat bright and improve the carcass quality and meat quality.

Bird 300~400 45~60 1. Improve feather glossiness;

2. improve the laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, and strengthen the coloring ability of egg yolk;

3. Improve anti-stress ability and reduce mortality;

4. Improve feed conversion and increase growth rate.

Aquatic animals January 300 45 1. Promote growth, improve feed conversion;

2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality.

Ruminant animal g/head day 2.4   1. Improve milk yield, prevent mastitis and foof rot, and reduce somatic cell content in milk;

2. Promote growth, improve feed conversion and improve meat quality.

0,00
0,09

4. Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade

  • Product Name: Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
  • Appearance: brownish-yellow granules
  • Physicochemical parameters

a) Mn: ≥ 10.0%

b) Total amino acids: ≥ 19.5%

c) Chelation rate: ≥ 95%

d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg

e) Lead: ≤ 5 mg/kg

f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg

g) Moisture content: ≤ 5.0%

h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh

n=0, 1,2,...indicates chelated manganese for dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides

Characteristics of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade

This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;

This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;

The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;

The product can improve the growth rate, improve feed conversion and health status significantly; and improve the laying rate, hatching rate and healthy chick rate of breeding poultry obviously;

Manganese is necessary for bone growth and connective tissue maintenance. It is closely related to many enzymes; and participates in carbohydrate, fat and protein metabolism, reproduction and immune response.

Usage and Efficacy of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade

Application object Suggested dosage (g/t full-value material) Content in full-value feed (mg/kg) Efficacy
Breeding pig 200~300 30~45 1. Promote the normal development of sexual organs and improve sperm motility;

2. Improve the reproductive capacity of breeding pigs and reduce reproductive obstacles.

Piglets and fattening pigs 100~250 15~37.5 1. It is beneficial to improve immune functions, and improve anti-stress ability and disease resistance;

2. Promote growth and improve feed conversion significantly;

3. Improve meat color and quality, and improve lean meat percentage.

Bird 250~350 37.5~52.5 1. Improve anti-stress ability and reduce mortality;

2. Improve laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, improve eggshell quality and reduce shell breaking rate;

3. Promote bone growth and reduce the incidence of leg diseases.

Aquatic animals 100~200 15~30 1. Promote growth and improve its anti-stress ability and disease resistance;

2. Improve sperm motility and hatching rate of fertilized eggs.

Ruminant animal g/head day Cattle 1.25   1. Prevent fatty acid synthesis disorder and bone tissue damage;

2. Improve reproductive capacity, prevent abortion and postpartum paralysis of female animals, reduce the mortality of calves and lambs,

and increase the newborn weight of young animals.

Goat 0.25  

Part 6 FAB of Small Peptide-mineral Chelates

0,00
S/N F: Functional attributes A: Competitive differences B: Benefits brought by competitive differences to users
1,52 Selectivity control of raw materials Select pure plant enzymatic hydrolysis of small peptides High biological safety, avoiding cannibalism
2 Directional digestion technology for double protein biological enzyme High proportion of small molecular peptides More "targets", which are not easy to saturation, with high biological activity and better stability
3 Advanced pressure spray & drying technology Granular product, with uniform particle size, better fluidity, not easy to absorb moisture Ensure easy to use, more uniform mixing in complete feed
Low water content (≤ 5%), which greatly reduces the influence caused by vitamins and enzyme preparations Improve the stability of feed products
4 Advanced production control technology Totally enclosed process, high degree of automatic control Safe and stable quality
5 Advanced quality control technology Establish and improve scientific and advanced analytical methods and control means for detecting factors affecting product quality, such as acid-soluble protein, molecular weight distribution, amino acids and chelating rate Ensure quality, ensure efficiency and improve efficiency

Part 7 Competitor Comparison

Standard VS Standard

Valina (%)
1.14
1.14

Comparison of peptide distribution and chelation rate of products

Sustar's products Proportion of small peptides(180-500) Zinpro's products Proportion of small peptides(180-500)
AA-Cu ≥74% AVAILA-Cu 78%
AA-Fe ≥48% AVAILA-Fe 59%
AA-Mn ≥33% AVAILA-Mn 53%
AA-Zn ≥37% AVAILA-Zn 56%

 

Sustar's products Chelation rate Zinpro's products Chelation rate
AA-Cu 94.8% AVAILA-Cu 94.8%
AA-Fe 95.3% AVAILA-Fe 93.5%
AA-Mn 94.6% AVAILA-Mn 94.6%
AA-Zn 97.7% AVAILA-Zn 90.6%

The ratio of small peptides of Sustar is slightly lower than that of Zinpro, and the chelation rate of Sustar's products is slightly higher than that of Zinpro's products.

Comparison of the content of 17 amino acids in different products

Name of

amino acids

Sustar's Copper

Amino Acid Chelate

Feed Grade

Zinpro's

AVAILA

copper

Sustar's Ferrous Amino Acid C

helate Feed

Grade

Zinpro's AVAILA

iron

Sustar's Manganese

Amino Acid Chelate

Feed Grade

Zinpro's AVAILA

manganese

Sustar's Zinc

Amino Acid

Chelate Feed Grade

Zinpro's AVAILA

zinc

aspartic acid (%) 1.88 0.72 1.50 0.56 1.78 1.47 1.80 2.09
glutamic acid (%) 4.08 6.03 4.23 5.52 4.22 5.01 4.35 3.19
Serine (%) 0.86 0.41 1.08 0.19 1.05 0.91 1.03 2.81
Histidine (%) 0.56 0.00 0.68 0.13 0.64 0.42 0.61 0.00
Glycine (%) 1.96 4.07 1.34 2.49 1.21 0.55 1.32 2.69
Threonine (%) 0.81 0.00 1.16 0.00 0.88 0.59 1.24 1.11
Arginine (%) 1.05 0.78 1.05 0.29 1.43 0.54 1.20 1.89
Alanine (%) 2.85 1.52 2.33 0.93 2.40 1.74 2.42 1.68
Tyrosinase (%) 0.45 0.29 0.47 0.28 0.58 0.65 0.60 0.66
Cystinol (%) 0.00 0.00 0.09 0.00 0.11 0.00 0.09 0.00
Valine (%) 1.45 1.14 1.31 0.42 1.20 1.03 1.32 2.62
Methionine (%) 0.35 0.27 0.72 0.65 0.67 0.43 January 0.75 0.44
Phenylalanine (%) 0.79 0.41 0.82 0.56 0.70 1.22 0.86 1.37
Isoleucine (%) 0.87 0.55 0.83 0.33 0.86 0.83 0.87 1.32
Leucine (%) 2.16 0.90 2.00 1.43 1.84 3.29 2.19 2.20
Lysine (%) 0.67 2.67 0.62 1.65 0.81 0.29 0.79 0.62
Proline (%) 2.43 1.65 1.98 0.73 1.88 1.81 2.43 2.78
Total amino acids (%) 23.2 21.4 22.2 16.1 22.3 20.8 23.9 27.5

Overall, the proportion of amino acids in Sustar's products is higher than that in Zinpro's products.

Part 8 Effects of use

Effects of different sources of trace minerals on the production performance and egg quality of laying hens in the late laying period

1.31

Production Process

Production Process
  • Targeted chelation technology
  • Shear emulsification technology
  • Pressure spray & drying technology
  • Refrigeration & dehumidification technology
  • Advanced environmental control technology

Appendix A: Methods for the Determination of relative molecular mass distribution of peptides

Adoption of standard: GB/T 22492-2008

1 Test Principle:

It was determined by high performance gel filtration chromatography. That is to say, using porous filler as stationary phase, based on the difference in the relative molecular mass size of the sample components for separation, detected at the peptide bond of the ultraviolet absorption wavelength of 220nm, using the dedicated data processing software for the determination of relative molecular mass distribution by gel filtration chromatography (i.e., the GPC software), the chromatograms and their data were processed, calculated to get the size of the relative molecular mass of the soybean peptide and the distribution range.

2. Reagents

The experimental water should meet the specification of secondary water in GB/T6682, the use of reagents, except for special provisions, are analytically pure.

2.1 Reagents include acetonitrile (chromatographically pure), trifluoroacetic acid (chromatographically pure),

2.2 Standard substances used in the calibration curve of relative molecular mass distribution: insulin, mycopeptides, glycine-glycine-tyrosine-arginine, glycine-glycine-glycine

3 Instrument and equipment

3.1 High Performance Liquid Chromatograph (HPLC): a chromatographic workstation or integrator with a UV detector and GPC data processing software.

3.2 Mobile phase vacuum filtration and degassing unit.

3.3 Electronic balance: graduated value 0.000 1g.

4 Operating steps

4.1 Chromatographic conditions and system adaptation experiments (reference conditions)

4.1.1 Chromatographic column: TSKgelG2000swxl300 mm×7.8 mm (inner diameter) or other gel columns of the same type with similar performance suitable for the determination of proteins and peptides.

4.1.2 Mobile phase: Acetonitrile + water + trifluoroacetic acid = 20 + 80 + 0.1.

4.1.3 Detection wavelength: 220 nm.

4.1.4 Flow rate: 0.5 mL/min.

4.1.5 Detection time: 30 min.

4.1.6 Sample injection volume: 20μL.

4.1.7 Column temperature: room temperature.

4.1.8 In order to make the chromatographic system meet the detection requirements, it was stipulated that under the above chromatographic conditions, the gel chromatographic column efficiency, i.e., the theoretical number of plates (N), was not less than 10000 calculated on the basis of the peaks of the tripeptide standard (Glycine-Glycine-Glycine).

4.2 Production of relative molecular mass standard curves

The above different relative molecular mass peptide standard solutions with a mass concentration of 1 mg / mL were prepared by mobile phase matching, mixed in a certain proportion, and then filtered through an organic phase membrane with the pore size of 0.2 μm~0.5 μm and injected into the sample, and then the chromatograms of the standards were obtained. Relative molecular mass calibration curves and their equations were obtained by plotting the logarithm of relative molecular mass against retention time or by linear regression.

4.3 Sample treatment

Accurately weigh 10mg of sample in a 10mL volumetric flask, add a little mobile phase, ultrasonic shaking for 10min, so that the sample is fully dissolved and mixed, diluted with mobile phase to the scale, and then filtered through an organic phase membrane with a pore size of 0.2μm~0.5μm, and the filtrate was analyzed according to the chromatographic conditions in A.4.1.

5. Calculation of relative molecular mass distribution

After analyzing the sample solution prepared in 4.3 under the chromatographic conditions of 4.1, the relative molecular mass of the sample and its distribution range can be obtained by substituting the chromatographic data of the sample into the calibration curve 4.2 with GPC data processing software. The distribution of the relative molecular masses of the different peptides can be calculated by the peak area normalization method, according to the formula: X=A/A total×100

In the formula: X - The mass fraction of a relative molecular mass peptide in the total peptide in the sample, %;

A - Peak area of a relative molecular mass peptide;

Total A - the sum of the peak areas of each relative molecular mass peptide, calculated to one decimal place.

6 Repeatability

The absolute difference between two independent determinations obtained under conditions of repeatability shall not exceed 15% of the arithmetic mean of the two determinations.

Appendix B: Methods for the Determination of Free Amino Acids

Adoption of standard: Q/320205 KAVN05-2016

1.2 Reagents and materials

Glacial acetic acid: analytically pure

Perchloric acid: 0.0500 mol/L

Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)

2. Determination of free amino acids

The samples were dried at 80°C for 1 hour.

Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.

Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask.

Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture

Add 25 mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5 min.

Add 2 drops of crystal violet indicator

Titrate with 0.0500 mol / L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to the end point.

Record the volume of standard solution consumed.

Carry out the blank test at the same time.

3. Calculation and results

The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%) and is calculated according to the formula: X = C × (V1-V0) × 0.1445/M × 100%, in tne formula:

C - Concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)

V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).

Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);

M - Mass of the sample, in grams (g ).

0.1445: Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].

Appendix C: Methods for the Determination of Sustar's chelation rate

Adoption of standards: Q/70920556 71-2024

1. Determination principle (Fe as an example)

Amino acid iron complexes have very low solubility in anhydrous ethanol and free metal ions are soluble in anhydrous ethanol, the difference in solubility between the two in anhydrous ethanol was utilized to determine the chelation rate of amino acid iron complexes.

2. Reagents & Solutions

Anhydrous ethanol; the rest is the same as clause 4.5.2 in GB/T 27983-2011.

3. Steps of analysis

Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of the sample dried at 103±2℃ for 1 hour, accurate to 0.0001g, add 100mL of anhydrous ethanol to dissolve, filter, filter residue washed with 100mL of anhydrous ethanol for at least three times, then transfer the residue into a 250mL conical flask, add 10mL of sulfuric acid solution according to clause 4.5.3 in GB/T27983-2011, and then perform the following steps according to clause 4.5.3 “Heat to dissolve and then let cool” in GB/T27983-2011. Carry out the blank test at the same time.

4. Determination of total iron content

4.1 The principle of determination is the same as clause 4.4.1 in GB/T 21996-2008.

4.2. Reagents & Solutions

4.2.1 Mixed acid: Add 150mL of sulfuric acid and 150mL of phosphoric acid to 700mL of water and mix well.

4.2.2 Sodium diphenylamine sulfonate indicator solution: 5g/L, prepared according to GB/T603.

4.2.3 Cerium sulfate standard titration solution: concentration c [Ce (SO4) 2] = 0.1 mol/L, prepared according to GB/T601.

4.3 Steps of analysis

Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of sample, accurate to 020001g, place in a 250mL conical flask, add 10mL of mixed acid, after dissolution, add 30ml of water and 4 drops of sodium dianiline sulfonate indicator solution, and then perform the following steps according to clause 4.4.2 in GB/T21996-2008. Carry out the blank test at the same time.

4.4 Representation of results

The total iron content X1 of the amino acid iron complexes in terms of mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to formula (1):

X1=(V-V0)×C×M×10-3×100

In the formula: V - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;

V0 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;

C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L

5. Calculation of iron content in chelates

The iron content X2 in the chelate in terms of the mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to the formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0.05585)/m1 × 100

In the formula: V1 - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;

V2 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;

C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L;

0.05585 - mass of ferrous iron expressed in grams equivalent to 1.00 mL of cerium sulfate standard solution C[Ce(SO4)2.4H20] = 1.000 mol/L.

m1-Mass of the sample, g. Take the arithmetic mean of the parallel determination results as the determination results, and the absolute difference of the parallel determination results is not more than 0.3%.

6. Calculation of chelation rate

Chelation rate X3, the value expressed in %, X3 = X2/X1 × 100

Appendix C: Methods for the Determination of Zinpro's chelation rate

Adoption of standard: Q/320205 KAVNO7-2016

1. Reagents and materials

a) Glacial acetic acid: analytically pure; b) Perchloric acid: 0.0500mol/L; c) Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)

2. Determination of free amino acids

2.1 The samples were dried at 80°C for 1 hour.

2.2 Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.

2.3 Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask

2.4 Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture.

2.5 Add 25mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5min.

2.6 Add 2 drops of crystal violet indicator.

2.7 Titrate with 0.0500mol/L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to green for 15s without changing color as the end point.

2.8 Record the volume of standard solution consumed.

2.9 Carry out the blank test at the same time.

3. Calculation and results

The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%), calculated according to formula (1): X=C×(V1-V0) ×0.1445/M×100%...... .......(1)

In the formula: C - concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)

V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).

Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);

M - Mass of the sample, in grams (g ).

0.1445 - Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].

4. Calculation of chelation rate

The chelation rate of the sample is expressed as mass fraction (%), calculated according to formula (2): chelation rate = (total amino acid content - free amino acid content)/total amino acid content×100%.


Post time: Sep-17-2025